Pepsina
Visão geral
· É uma protease aspártica (uma enzima proteolítica com ácido aspártico no sítio ativo).
· A sua secreção (como pepsinogênio) é estimulada principalmente pelo nervo vago e pelo hormônio gastrointestinal gastrina; a secretina da mucosa duodenal também estimula a liberação de pepsinogênio, embora iniba a secreção de ácido gástrico.
· Cliva as proteínas de preferência junto a aminoácidos aromáticos e outros hidrofóbicos, como a fenilalanina, o triptofano, a tirosina e a leucina.
· Conforme o modo de ativação, obtêm-se três formas de pepsina: pepsina A, B e C.
Digestão e absorção das proteínas
No estômago e no intestino, a proteína dos alimentos é decomposta por enzimas digestivas em polipeptídeos e depois em aminoácidos isolados. Estes são absorvidos pelas células epiteliais do intestino delgado e levados pelo sangue aos órgãos; alguns são usados no fígado para produzir novas proteínas.
Tabela das enzimas digestivas
As enzimas digestivas podem ser divididas em três grupos principais, conforme o nutriente que degradam.
| Nutriente | Suco | Enzima | Ação |
|---|---|---|---|
| Enzimas que digerem carboidratos | Saliva | Amilase | Também chamada ptialina. Decompõe o polissacarídeo amido principalmente no dissacarídeo maltose. |
| Suco pancreático | Amilase | Amilase pancreática, também chamada amilopsina. Decompõe o amido principalmente em maltose. | |
| Suco intestinal | Sacarase | Decompõe o dissacarídeo sacarose em glicose e frutose (monossacarídeos). | |
| Maltase | Decompõe o dissacarídeo maltose em glicose. | ||
| Lactase | Decompõe o dissacarídeo lactose (açúcar do leite) em glicose e galactose. | ||
| Enzimas que digerem proteínas | Suco gástrico | Pepsina | Degrada as proteínas em peptonas (fragmentos grandes). |
| Renina (quimosina) | Coagula o leite; importante nos ruminantes jovens, com pouco papel no ser humano adulto. | ||
| Suco pancreático | Tripsina | Degrada proteínas e peptonas em polipeptídios e oligopeptídios; atua nos resíduos de aminoácidos básicos. | |
| Quimotripsina | Degrada proteínas e peptonas em polipeptídios e oligopeptídios; atua nos resíduos de aminoácidos aromáticos. | ||
| Elastase | Degrada proteínas e peptonas em polipeptídios e oligopeptídios. | ||
| Carboxipeptidase A | Cliva a ligação peptídica na extremidade carboxila da proteína e libera aminoácidos neutros e ácidos. | ||
| Carboxipeptidase B | Cliva a ligação peptídica na extremidade carboxila da proteína e libera aminoácidos básicos. | ||
| Suco intestinal | Aminopeptidase N | Cliva a ligação peptídica na extremidade amino da proteína e libera aminoácidos. | |
| Enzimas que digerem gorduras | Principalmente o suco pancreático | Lipase | Degrada a gordura (triglicerídios) finalmente em monoglicerídios e ácidos graxos. A lipase pancreática faz a maior parte do trabalho; as lipases lingual e gástrica contribuem um pouco, e a presença de lipase no suco intestinal é interpretada de maneiras diferentes. |
A pepsina é uma enzima proteolítica que atua no estômago dos animais; é uma das proteases aspárticas. O nome vem da palavra grega para digestão.
Propriedades
É produzida como precursor inativo, o pepsinogênio, pelas células principais das glândulas gástricas. Quando o pepsinogênio é secretado no suco gástrico, que contém ácido clorídrico, o pH baixo altera a sua forma e um pequeno segmento da extremidade N-terminal é removido, dando origem à pepsina ativa. A pepsina ativa também ativa mais pepsinogênio. Atua melhor em meio fortemente ácido, por volta de pH 2. Em meio neutro ou alcalino, a pepsina ativa perde a forma e a atividade de modo definitivo; no duodeno, o bicarbonato neutraliza o ácido gástrico e assim inativa a pepsina. A pepsina degrada as proteínas em formas mais fáceis de absorver.
Termos relacionados
Referências e fontes
- Leitura adicional: Pepsin, Wikipedia (em inglês).
- Federative International Programme for Anatomical Terminology (FIPAT). Terminologia Anatomica, 2ª ed. (TA2), 2019.