Carboxipeptidase
· Remove os aminoácidos um de cada vez a partir da extremidade C-terminal (carboxila) de uma proteína ou de um peptídeo.
· Há dois tipos pancreáticos principais: a carboxipeptidase A, que prefere aminoácidos C-terminais com cadeias laterais aromáticas ou volumosas, e a carboxipeptidase B, que remove os aminoácidos básicos lisina e arginina. Ambas contêm zinco.
A própria tripsina é ativada a partir do tripsinogênio pela enteropeptidase (enteroquinase), produzida pelas células da mucosa do duodeno.
No estômago e no intestino, a proteína dos alimentos é decomposta por enzimas digestivas em polipeptídeos e depois em aminoácidos isolados. Estes são absorvidos pelas células epiteliais do intestino delgado e levados pelo sangue aos órgãos; alguns são usados no fígado para produzir novas proteínas.
Além das enzimas pancreáticas, existem nos tecidos animais e nos microrganismos outras carboxipeptidases, muitas delas enzimas que contêm metais e atuam sobre aminoácidos específicos.
Sites de referência
[Wikipedia]
· Carboxypeptidase, Wikipedia (em inglês).
Termos relacionados
Referências e fontes
- Leitura adicional: Carboxypeptidase, Wikipedia (em inglês).
- Federative International Programme for Anatomical Terminology (FIPAT). Terminologia Anatomica, 2ª ed. (TA2), 2019.