Asparagina

Asn, N

Visão geral

A asparagina é um dos aminoácidos não essenciais; forma as proteínas e é importante no metabolismo do nitrogênio.
Foi o primeiro aminoácido a ser isolado, a partir do suco de aspargo, que lhe deu o nome.
Aminoácidos essenciais, não essenciais e condicionalmente essenciais. Os aminoácidos condicionalmente essenciais são aminoácidos não essenciais que, em algumas situações, podem precisar ser obtidos dos alimentos.
Aminoácidos essenciais (9) Aminoácidos não essenciais (11)
Leucina, isoleucina, valina, metionina, treonina, triptofano, lisina, fenilalanina, histidina Glicina, alanina, serina, prolina, asparagina, glutamina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, arginina
Aminoácidos condicionalmente essenciais (= aminoácidos semiessenciais, 4–6): glutamina (o aminoácido livre mais abundante no corpo), arginina, tirosina, cisteína (+ glicina, prolina)

Características químicas

1. Muito hidrofílica: sua cadeia lateral termina num grupo amida (–CONH2).

2. Sem carga no pH fisiológico (um aminoácido polar).

3. Nas proteínas, ela

· encontra-se com frequência na superfície

· participa facilmente de ligações de hidrogênio.

Funções no corpo

1. Unidade formadora das proteínas

Faz parte de muitas enzimas e proteínas estruturais.

2. Transporte e regulação do nitrogênio

· Seu grupo amida guarda o nitrogênio numa forma segura.

· Pode atuar como doadora de nitrogênio no metabolismo.

Glicosilação

1. Local de ligação da glicosilação do tipo N (cadeias de açúcar das glicoproteínas)

2. A cadeia de açúcar se liga ao nitrogênio da amida de um resíduo de asparagina na sequência Asn–X–Ser/Thr (X: qualquer aminoácido exceto a prolina).

Biossíntese

1. Produzida a partir do ácido aspártico (Asp)

2. Enzima: asparagina sintetase

3. Usa energia (ATP) e recebe o nitrogênio da amida da glutamina.

Relação com os alimentos

Origem do nome: foi isolada pela primeira vez do aspargo.

Quando os alimentos são aquecidos fortemente, a asparagina reage com açúcares redutores e participa da formação de acrilamida (um tema da química dos alimentos).

Comparação entre asparagina e ácido aspártico

Em resumo: ácido aspártico → (amidação) → asparagina.

Suas estruturas químicas são muito parecidas, mas o fato de a cadeia lateral ter ou não carga elétrica faz grande diferença em suas propriedades e funções.

Item Asparagina Ácido aspártico
1 Aminoácido formador de proteínas Sim Sim
2 Essencial ou não Não essencial Não essencial
3 Grupo funcional da cadeia lateral Grupo amida (–CONH2) Grupo carboxila (–COO−)
4 Carga no pH fisiológico Neutra (polar) Negativa (ácida)
5 Classe Aminoácido polar Aminoácido ácido
6 Afinidade pela água Alta Alta
7 Posição nas proteínas Com frequência na superfície Com frequência na superfície
8 Ligações de hidrogênio Doadora e aceptora Principalmente aceptor
9 Função característica Local de ligação das cadeias de açúcar do tipo N Neurotransmissão; intermediário do metabolismo
10 Função como aminoácido livre Armazenamento e transporte de nitrogênio Metabolismo energético; ligação com o ciclo da ureia
11 Relação metabólica Produzida a partir do Asp Precursor da Asn
12 Tema da química dos alimentos Participa da formação de acrilamida Contribui para o sabor (semelhante ao umami, como o ácido glutâmico)

Sites de referência

[Wikipedia]

· Asparagine, Wikipedia (em inglês).

Referências e fontes

  1. Leitura adicional: Asparagine, Wikipedia (em inglês).
  2. Federative International Programme for Anatomical Terminology (FIPAT). Terminologia Anatomica, 2ª ed. (TA2), 2019.