Prolina
Pro, P
- Visão geral
- Sua característica química mais importante
- Efeitos sobre a estrutura das proteínas
- Relação com a hidroxiprolina
- Metabolismo
- A prolina pode se tornar condicionalmente essencial?
- Termos relacionados
Visão geral
| Aminoácidos essenciais (9) | Aminoácidos não essenciais (11) |
|---|---|
| Leucina, isoleucina, valina, metionina, treonina, triptofano, lisina, fenilalanina, histidina | Glicina, alanina, serina, prolina, asparagina, glutamina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, arginina |
| Aminoácidos condicionalmente essenciais (= aminoácidos semiessenciais, 4–6): glutamina (o aminoácido livre mais abundante no corpo), arginina, tirosina, cisteína (+ glicina, prolina) | |
Sua característica química mais importante
Um aminoácido “secundário”
· Sua cadeia lateral forma um anel com o grupo amino da cadeia principal.
· Diferentemente dos aminoácidos habituais, que têm um grupo amino primário, seu grupo amino é secundário.
Por causa dessa estrutura:
· a molécula é rígida;
· a liberdade de movimento da cadeia principal é fortemente restringida.
Efeitos sobre a estrutura das proteínas
1. Dobra a estrutura
· Tende a romper α-hélices.
· É comum nas voltas (voltas β).
· Cria pontos de dobra (inflexões) na cadeia.
2. Papel de destaque no colágeno
· A cadeia do colágeno repete a sequência Gly–X–Y, em que X e Y são frequentemente prolina (Pro) ou hidroxiprolina (Hyp).
· Esses resíduos são essenciais para estabilizar sua estrutura tridimensional.
Relação com a hidroxiprolina
· Após a tradução, os resíduos de prolina são modificados em hidroxiprolina (Hyp).
· Essa etapa requer vitamina C.
· Sem vitamina C suficiente, o colágeno torna-se instável (escorbuto).
[Funções]
1. Controle da estrutura das proteínas
· Impede que partes de uma proteína sejam flexíveis
· e fixa sua forma.
2. Como aminoácido livre (sobretudo em plantas e microrganismos)
· Ajuda a regular a pressão osmótica.
· Ajuda a proteger as células sob estresse (tolerância ao estresse).
Metabolismo
· É produzida a partir do ácido glutâmico (por isso é não essencial).
· Quando é degradada, é convertida de volta em ácido glutâmico e entra no ciclo do ácido cítrico (TCA).
Comparação com outros aminoácidos (pontos principais)
| Item | Prolina | |
|---|---|---|
| 1 | Carga | Neutra |
| 2 | Hidrofilicidade | Bastante baixa |
| 3 | Liberdade estrutural | Muito baixa |
| 4 | α-hélice | Rompe-a |
| 5 | Volta β | Comuns |
A prolina pode se tornar condicionalmente essencial?
Em resumo, a prolina é normalmente um aminoácido não essencial, mas, em algumas condições, pode ser considerada um aminoácido semiessencial (condicionalmente essencial).
Classificação básica: aminoácido não essencial
· Adultos saudáveis conseguem produzir quantidade suficiente no corpo.
· Principal via de síntese: ácido glutâmico → prolina.
Portanto, em princípio, é não essencial.
Condições em que é considerada semiessencial
Nas situações a seguir, a necessidade pode exceder a capacidade do corpo de produzi-la.
1. Crescimento (lactentes e crianças)
· O colágeno é produzido ativamente,
· por isso a necessidade de prolina é alta.
2. Cicatrização de feridas e pós-operatório
· Grandes quantidades são usadas na regeneração do tecido conjuntivo.
3. Estresse intenso e inflamação
· Queimaduras, infecção, lesões etc.
4. Desnutrição e distúrbios metabólicos
· Falta de seu precursor (ácido glutâmico)
· Redução da atividade das enzimas que a produzem
Nesses casos, o aporte pelos alimentos torna-se útil; por isso, a prolina é descrita como semiessencial (condicionalmente essencial).
Termos relacionados
Referências e fontes
- Leitura adicional: Proline, Wikipedia (em inglês).
- Federative International Programme for Anatomical Terminology (FIPAT). Terminologia Anatomica, 2ª ed. (TA2), 2019.